Биологические функции белков, их состав, виды, денатурация полипептида до первичной структуры

Подробности Обновлено 29.09.2012 17:09 Просмотров: 4764

БЕЛКИ – это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

АМИНОКИСЛОТЫ

• Это карбоновые кислоты, в составе которых присутствует аминогруппа
• -NH2
• такие образования аминокислоты образуются из карбоновых кислот путем их аминирования.

СН3 – СН2 – СООН	СН2NH2 – СН2 — СООН
пропановая кислота	аминопропановая кислота

Общим правилом является то, что аминогруппа и карбоксильная группа не могу быть присоединены к одному атому углерода. Для всех аминокислот характерно явление изомерии.

Касается изменения положения NH2 группы относительно углеводородного скелета.

СН3 – СН2 – СООН	СН2NH2 – СН2 — СООН
В        А	В              А
В – аминопропановая кислота
СН3 – СНNH2 – CООН
А – аминопропановая кислота

1. Биологическое значение имеет гамма-аминомасляная кислота или ГАМК, которая является тормозным нейромедиатором в химических синапсах.
2. Н2NH2 – CH2 – CH2 – COOH   гамма-аминомасляная кислота.
3. В белках встречаются только А-аминокислоты

l-изомер	d-изомер

в белках встречаются только L-изомеры. В целом аминокислоты хорошо растворимы в воде, могут образовывать эфирные соединения и соли, благодаря своей амфотерности. Это значит, что вещество может выступать как основание, так и кислота. Растворимость аминокислот в воде будет зависеть от длины и структуры радикала и с этой точки зрения аминокислоты делятся на:

1. полярные или гидрофильные

2. неполярные или гидрофобные.

Существует аминокислота без свободной аминогруппы – это уникальная аминокислота пролин. В состав белков в живых клетках входят 20 L-А аминокислот, часть из которых синтезируется в организме человека, но 10 аминокислот не синтезируются и поэтому являются незаменимыми.

Функции аминокислот.

1. метаболическая или пластическая. Аминокислоты входят в состав более крупных соединений.

2. регуляторная выполняют аминокислоты, которые могут выступать в качестве тормозных нейромидеаторов в нервных синопсах (например, ГАМК)

3. сигнальная. Некоторые гормоны являются производными аминокислот. Например, стероидные гормоны, адреналин, норадленали являются производными аминокислоты тирозина.

ПЕПТИДЫ

Это органические соединения, которые образуются в результате реакции поликонденсации из аминокислот. С точки зрения строения можно выделить три группы пептидов:

1. дипептиды – состоят из 2 аминокислотных остатков;

2. олигопептиды – от 3 до 10 аминокислотных остатков;

3. полипептиды – от 10 до 100 аминокислотных остатков.

Полипептиды, в которых количество аминокислотных остатков превышает 100, называются белками.

Реакция конденсации между 2 аминокислотами определяется их амфотерностью, при этом образуется так называемая пептидная связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой аминокислоты.

пептидная связь имеет свои особенности т.к. в ее состав входят электроотрицательные элементы. Азот оттягивает электронную плотность от водорода, поэтому водород приобретает частично положительный заряд.

Кислород также является электроотрицательным элементом, поэтому он стремится притянуть электронную плотность на себя, в результате связь между углеродом и азотом становится практически двойной.

Поскольку связь в пептидных группировках практически двойная, углеводородный скелет становится очень жестким и, соответственно, атомы кислорода и водорода не могут вращаться относительно него, поэтому эти атомы всегда занимают транс положение. Трансположение О2 и Н2 в пептидных группировках способствуют образованию в белках более сложного уровня организации, чем пептидная цепь.

Разнообразие пептидов зависит от длинны полипептидной цепи, а также от разнообразия аминокислотных остатков, входящих в состав полипептидов.

Функции полипептидов

1. метаболическая. Полипептиды могут входить в состав более крупных соединений, например комплексных протеинов.

2. сигнальная. На основе пептидов формируется большое количество гормонов, например, все гормоны гипофиза имеют пептидную природу. Среди них встречаются как крупные, так и достаточно мелкие гормоны. К важнейшим относятся:

   1. липотропный гормон – регулирует обмен липидов и жирных кислот;

   2. кортикотропный гормон гипофиза. Стимулирует синтез гормонов коры надпочечников;

   3. соматотропный гормон регулирует все процессы общего обмена, в большом количестве выделяется при различных инфекциях, травмах и после сильной физический нагрузки;

   4. гормоны группы эндорфинов – это гормоны, которые снижают болевые ощущения в организме и состояние депрессии.

3. защитная или ингибиторная. Многие пептиды входят в состав антибиотиков, например стрептомицина, блеомицина.

БЕЛКИ

— это крупные полипептиды, в состав которых входят более 100 аминокислотных остатков. Классификация белков достаточно сложна, как правило, выделяют различные группы по их растворимости в спиртах или способности образовывать соли. Более простой является классификация, в которой учитывается положение белка в трехмерном пространстве или его конфигурацию.

Глобулярная структура 1:10

В одной молекуле могут находиться как фибриллярные, так и глобулярные участки. Части молекул, которые имеют разную пространственную конфигурацию, называются доменами.

 миозин

Все белки обладают определенным уровнем организации. Выделяют четыре уровня организации:

1. Первичный
2. Вторичный
3. Третичный
4. Четвертичный, который не является универсальным.

Первичный уровень организации

Представлен полипептидной цепью, т.е. образуется за счет формирования пептидных связей. На первичном уровне организации белки не функциональны. Этот уровень необходим для создания следующего вторичного уровня.

Вторичный уровень организации

Вторичный уровень организации создается за счет возникновения водородных связей, которые образуются между атомами О2 и Н2 разных пептидных группировок. Количество водородных связей определяет регулярность и нерегулярность вторичной структуры.

• Регулярная структура определена большим количеством водородных связей и с этой точки зрения выделяют две структуры:
• А – спираль
• В – складчатый слой.
• В А-спирали количество водородных связей наибольшее, однако, водородные связи возникают не чаще, чем между первым и четвертым аминокислотным остатком.
• Трансположение атомов кислорода и водорода в пептидной группе приводит к тому, что молекула принимает вид правильной спирали.

А-спирали гидрофобны, поэтому они могут взаимодействовать друг с другом за счет гидрофобных связей. Именно поэтому А-спирали образуют трансмембранные домены белков.

В- складчатый слой, также образуется за счет водородных связей между пептидными группировками, однако эти связи более редкие, чем в А-спирали. Небольшое количество водородных связей в полипептиде определяет нерегулярную вторичную структуру, причем в одном белке могут быть участки, имеющие как регулярное, так и нерегулярное строение.

1. На регулярность строения белковой молекулы влияет характер и длинна радикала. С этой точки зрения все аминокислоты делятся на 2 группы:
2. Способствующие аминокислоты
3. Препятствующие аминокислоты
4. Дестабилизирующие аминокислоты (аминокислота пролин)
5. На вторичном уровне организации некоторые белки могут быть функциональноактивны, например коллаген и эластин белки рыхлой и плотной соединительной ткани, а также актин и миозин, это двигательные белки.

Третичный уровень организации

Третичный уровень организации возникает между радикалами аминокислотных остатков. Радикалы могут связываться за счет водородных гидрофобных электростатических взаимодействий, а также могут возникать ковалентные дисульфидные мостики, возникают в том случае, если в полипептидной цепи присутствует аминокислота цистеин.

На основе А-спирали формируют фибриллы, а на основе В-складчатого слоя формируют глобулы. Практически все белки на третичном уровне организации функциональны. На третичном уровне организации функциональны биологические катализаторы или ферменты.

Четвертичный уровень организации

Не является универсальным и характерен для немногих белков. На этом уровне организации белки состоят из нескольких полипептидных цепей, связаны нековалентными связями.

Полипептиды, входящие в состав четвертичной структуры получили название субьединицы или протомеры. Минимально 2 цепи – максимально – 10 цепей. Гемоглобин состоит из 2 А и 2 В цепей. К+/Na+ — насос, коровые частицы.

Для белков с третичным и четвертичным уровнем организации характерно явление временной или постоянной утраты функциональной активности это явление получило название денатурация, при денатурации за счет перехода на более низкий уровень организации, например на вторичный. Денатурация бывает обратимая и необратимая, причем факторы, вызывающие ее, разнообразны, например действие химических агентов, изменение РН, температура и давление.

Процесс перехода белка в исходное состояние называется денатурацией. Примером необратимой денатурации является очень редкая аллергическая реакция на наркоз, которая называется злокачественная гипертермия.

Разрушение первичной структуры белка до аминокислотных остатков называется протеолизом.

Функции белков

1. каталитическая или ферментативная. (См. далее)

2. транспортная функция. Ее выполняют белки плазмы крови, например, гемоглобин, выполняет газотранспортную функцию, многие альбулины и глобулины плазмы транспортируют жирные кислоты витамины, лекарственные препараты ионы металлов.

   Например, белок феритин транспортирует железо. На мембране клеток локализовано большое количество переносчиков, которые транспортируют в клетку и из нее ионы, аминокислоты, глюкозу и т.д.

   примером является К+/Na+ — насос, Са2+ — насос, протонные помпы, переносчики для глюкозы и аминокислот.

3. структурная. В соединительной ткани выполняется каллогеном и эластином, кроме того, в самих клетках существует так называемые скелетные фибриллы, которые определяют структуру клетки. К ним относятся белки кадгерины.

4. двигательная. Ее осуществляют двигательные белки актин и миозин, создавая в клетке актомиозиновую систему. Особенно хорошо она развита в клетках поперечно исчерченной мускулатуры

5. рецепторная. Ее выполняют белковые молекулы, которые локализованы в наружной мембране клеток. Они могут соединятся с сигнальными молекулами и изменять свою конформацию и передавать сигнал в клетку.

6. защитная. Выполняют иммуноглобулины или антитела, которые препятствуют внедрению в организм любых антигенов. Некоторые клетки выделяют белки лейкины, лейцины и плакины, которые обладают бактерицидным действием.

   Белки системы свертывания крови препятствуют внезапным кровопотерям. Кроме того, в плазме крови существует две крупные белковые фракции, которые участвуют в работе иммунной системы. Эта система комплемента и пропердиновая система.

7. индивидуализационная. Ее выполняют белки, локализованные на мембране наиболее известным системным антигеном является резус фактор

RH+ — белок на мембране эритроцитов есть

RH- — белок на мембране эритроцитов отсутствует.

1. регуляторная. Большое количество гормонов имеют пептидную природу, например гормоны гипофиза и гормоны поджелудочной железы или инсулин.

   Кроме того, многие белки в плазме крови способны определять и регулировать ее физико-химические свойства, например онкотическое давление, суспензионная устойчивость, полиоидную стабильность. Буферные свойства крови, т.е.

   поддержание постоянного Рh. Все эти свойства определяет наличие белков альбуминов в плазме.

2. контактная. Белки, входящие в состав наружных мембран клеток при взаимодействии друг с другом обеспечивают формирование межклеточных контактов, к таким белкам относятся кадгерины.

3. ингибиторная. Многие пептиды входят в состав антибиотиков.

4. токсическая. Многие пептиды и белки входят в состав различных ядов, например ферменты фосфолипазы встречаются в составе ядов змей (кобра) и токсине холерного вибриона.

5. депонирующая. У животных белки практически не запасаются, а могут запасаться только в яйцеклетках в виде фосфопротеинов. У растений белки могут запасаться в виде гранул. У растений основной запас белков создается в семенах.

6. энергетическая. Выполняется аминокислотами, но существует ряд трудностей связанных с наличием аминогруппы.

• АК —— карбоновые кислоты —— nC2 ——- Н2О + СО2
• АДФ+ФН ——АТФ
• При превращении аминокислот в карбоновые кислоты возможно две ситуации:

1. могут пройти реакции дезаминирования, при этом образуется аммиак, который является крайне токсическим соединением.

2. возможны реакции переаминирования, при этом аминогруппа переносится на другую органическую молекулу, однако этот процесс требует затраты энергии.

Каталитическая функция белка

Основной функцией белков в клетки является каталитическая или ферментативная, т.е. белки в клетке выполняют роль катализаторов реакций. Помимо белков в клетке функцию катализаторов могут выполнять некоторые нуклеиновые кислоты, например малые ядерные РНК в этом случае эти кислоты называются рибозимы. С т.з. термодинамики в клетке могут проходить два типа реакций:

Спонтанные реакции, они идут без затраты энергии — это реакции распада ионив проходят с понижением свободной энергии вещества;

Реакции, которые не могут походить спонтанно для них требуется затрата энергии и к ним относятся реакции синтеза;

G1>G0

G1

Источник: http://biobox.spb.ru/lektsii/biokhimiya/135-belki.html

Белки, их строение и роль в организме. Образование пептидов, полипептидов и белков. Теория строения белка

В структурно-функциональном единстве организмов белки играют ведущую роль.

В природе существует примерно 1010-1012 различных белков обеспечивающих способ существования 1,2×106 видов живых организмов различной сложности организации.

Каждый организм характеризуется уникальным набором белков. Так, в клетке Е.Coli содержится около 3000, а в организме человека около 5000000 различных белков.

Первые белки были выделены в 1838 г. Основной задачей стало объяснение физиологической роли белков, на основе изучения их структуры. А.Я.Данилевский впервые (1888 г.) указал на полимерный    характер строения белков.

Он высказал предположение, что молекула белка состоит из достаточно похожих по строению «углеазотных» цепей, с которыми соединены аминокислоты. А.Я.

Данилевский утверждал, что расщепление белка идет путем гидролиза и указал на присутствие в молекуле связей типа -CO-NH-, называя их биуретовыми.

Немецкий химик-органик и биохимик Э.Фишер, в начале 20 в. подтвердил гипотезу А.Я .Данилевского осуществив с учениками синтез 200 пептидов. Связь -CO-NH — он назвал пептидной.

В 1902 г. Э.Фишер выдвинул полипептидную теорию строения белков, согласно которой белки представляют собой сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями возникающими при взаимодействии a-карбоксильных и a-аминных групп.

Аминокислоты соединяясь пептидными связями образуют молекулы пептидов. Аминокислотные звенья пептидов называют аминокислотными остатками, т.к. они потеряли молекулы воды. По числу остатков аминокислот в молекуле различают ди-, три- тетра-, пента-, гексапептиды и т.д.

, до 20-и аминокислотных остатков. Молекулы содержащие от 20 до 50 аминокислотных остатков называют полипептидами.

Аминокислотный остаток сохранивший a±NH3 группу свободной называется N-концевым и считается началом цепочки, а остаток на противоположном конце, несущий a-COO- группу –     С-коце-вым.

Многие пептиды и полипептиды животных, растений и микроорганизмов выполняют специфические функции. К ним относятся многие гормоны, яды, антибиотики и др. вещества. Примером может быть трипептид глутатион:

Полипептидные цепи, содержащие более 50-и аминокислотных остатков и имеющие молекулярную массу (М.м.) 6 тыс и более, относятся к белкам, Некоторые белки состоят из одной полипептидной цепи, другие содержат 2,4,6, реже 8,12 цепей, соединенных ковалентными дисульфидными связями или нековалентными (ионными, водородными, силами гидрофобного взаимодействия).

Дисульфидные связи могут соединять как отдельные полипептидные цепи, так и различные участки одной полипептидней цепи. Самый низкомолекулярный (М.м.5733) белок — гормон инсулин, состоит из 2-х полипептидных цепей и 51 аминокислотного остатка. Число аминокислотных звеньев в белке может доходить до нескольких сотен и тысяч.

Например, в молекуле белка-фермента — РНК-полимеразы насчитывается около 4000 аминокислотных остатков.

Основу полипептидной цепи составляют повторяющиеся фрагменты аминокислотных остатков, -R-группы которых располагаются в трансположении:

Количество белков в природе колоссально, их разнообразие связано с различным набором аминокислот и порядком их чередования в полипептидной цепи (цепях).

Источник: https://students-library.com/library/read/83728-belki-ih-stroenie-i-rol-v-organizme-obrazovanie-peptidov-polipeptidov-i-belkov-teoria-stroenia-belka

Белки

Белки — высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений.

Биологическая роль белков исключительно велика: они составляют основную массу протоплазмы и ядер живых клеток. Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на нашей планете: масса белков составляет примерно 0,01% от массы земной коры, то есть 1016 тонн.

Молекулы белка

Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: кроме углерода, водорода и кислорода они ещё содержат азот. Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод.

Свойства белков

1. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы.

2. Гидролиз — под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.

3. Денатурация — частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация происходит под действием:

• — высокой температуры
• — растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей
• — растворов солей тяжёлых металлов
• — некоторых органических веществ (формальдегида, фенола)
• — радиоактивного излучения

Строение белков

Строение белков начали изучать в 19 веке. В 1888г. русский биохимик А.Я.Данилевский высказал гипотезу о наличии в белках амидной связи. Эта мысль в дальнейшем была развита немецким химиком Э.

Фишером и в его работах нашла экспериментальное подтверждение. Он предложил полипептидную теорию строения белка. Согласно этой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких полипептидных цепей, связанных друг с другом.

Такие цепи могут быть различной длины.

Фишером проведена большая экспериментальная работа с полипептидами.

Высшие полипептиды, содержащие 15-18 аминокислот, осаждаются из растворов сульфатом аммония (аммиачными квасцами), то есть проявляют свойства, характерные для белков.

Исследования, проведённые в 20 веке, показали, что существует несколько уровней организации белковой молекулы.

Белок тирозин

В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены из стандартного набора 20 аминокислот. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют первичной структурой белка. Свойства белков и их биологические функции определяются последовательностью аминокислот.

Работы по выяснению первичной структуры белка впервые были выполнены в Кембриджском университете на примере одного из простейших белков — инсулина. В течение посте 10 лет английский биохимик Ф.Сенгер проводил анализ инсулина.

В результате анализа выяснено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей и содержит 51 аминокислотный остаток. Он установил, что инсулин имеет молярную массу 5687 г/моль, а его химический состав отвечает формуле C254H337N65O75S6.

Анализ проводился вручную с использованием ферментов, которые избирательно гидролизуют пептидные связи между определёнными аминокислотными остатками.

В настоящее время большая часть работы по определению первичной структуры белков автоматизирована. Так была установлена первичная структура фермента лизоцима. Тип «укладки» полипептидной цепочки называют вторичной структурой.

У большинства белков полипептидная цепь свёртывается в спираль, напоминающую «растянутую пружину» (называют «А-спираль» или «А-стуктура»). Еще один распространённый тип вторичной структуры — структура складчатого листа (называют «B — структура»).

Так, белок шёлка — фиброин имеет именно такую структуру. Он состоит из ряда полипептидных цепей, которые располагаются параллельно друг-другу и соединяются посредством водородных связей, большое число которых делает шёлк очень гибким и прочным на разрыв.

При всём этом практически не существует белков, молекулы которых на 100% имеют «А-структуру» или «B — структуру».

Белок фиброин — белок натурального шёлка

Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной структурой белкой. Большинство белков относят к глобулярным, потому что их молекулы свёрнуты в глобулы.

Такую форму белок поддерживает благодаря связям между разнорзаряженными ионами (-COO- и -NH3+ и дисульфидных мостиков.

Кроме того, молекула белка свёрнута так, что гидрофобные углеводородные цепи оказываются внутри глобулы, а гидрофильные — снаружи.

Способ объединения нескольких молекул белка в одну макромолекулу называют четвертичной стуктурой белка. Ярким примером такого белка может быть гемоглобин. Было установлено, что, например, для взрослого человека молекула гемоглобина состоит из 4-х отдельных полипептидных цепей и небелковой части — гема.

Свойства белков объясняет их различное строение. Большинство белков аморфно, в спирте, эфире и хлороформе нерастворимо. В воде некоторые белки могут растворяться с образованием коллоидного раствора.

Многие белки растворимы в растворах щелочей, некоторые — в растворах солей, а некоторые — в разбавленном спирте. Кристаллическое состояние белов встречается редко: примером могут быть алейроновые зёрна, встречающиеся в клещевине, тыкве, конопле.

Кристаллизуется также альбумин куриного яйца и гемоглобин в крови.

Гидролиз белков

При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, образуя в конце цепочки превращения смесь A-аминокислот. Такое расщепление называется гидролизом белка.

Гидролиз белка имеет большое биологическое значение: попадая в желудок и кишечник животного или человека, белок расщепляется под действием ферментов на аминокислоты.

В продуктах гидролиза белков кроме аминокислот были найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания.

Под влиянием некоторых факторов например, нагревания,растворов солей, кислот и щелочей, действия радиации, встряхивания, может нарушиться пространственная структура, присущая данной белковой молекуле.

Денатурация может носить обратимый или необратимый характер, но в любом случае аминокислотная последовательность, то есть первичная структура, остаётся неизменной. В результате денатурации белок перестаёт выполнять присущие ему биологические функции.

Для белков известны некоторые цветные реакции, характерные для их обнаружения. При нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое окрашивание или качественная реакция на белок, которую можно провести дома).

Биуретовую реакцию даёт вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует. Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в жёлтый цвет.

Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группы, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин.

При кипячении с водным раствором нитрата ртути и азотистой кислоты, белок даёт красное окрашивание. Эта реакция указывает на наличие в белке тирозина. При отсутствии тирозина красного окрашивания не появляется.

Источник: https://www.kristallikov.net/page42.html

Пептиды. Белки. Современное представление о структуре белков (пептидов), страница 4

К основным
видам связи, фиксирующим третичную структуру, относятся водородные связи (а),
ионные или эктростатические (б), гидрофобное взаимодействия неполярных
радикалов (в), дисульфидные ковалентные связи (г), возникающие между пространственно
сближенными остатками цистеина, а также наличием гидратируемых групп (д),
которые окружены молекулами воды, способным при определенных условиях
образовывать структуру, подобную структуре льда. Этот водный слой также
определяет структурную стабильность белковой молекулы.

Образование
дисульфидной связи – окислительно-восстановительный процесс, связанный с
переносом электронов и протонов:

Дисульфидная
связь содержится в очень многих пептидах и белках (окситоцин, вазопрессин,
инсулин, кератин и др.) и имеет большое значение для фиксации третичной
структуры белковой молекулы.

Первичная,
вторичная и третичная структуры – три уровня структурной организации всех
белковых молекул. Четвертый уровень встречается при образовании единых
белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.

При этом
каждая цепь, сохраняя характерные для нее первичную, вторичную и третичную
структуры, выступает в роли субъединицы комплекса с более высоким уровнем
пространственной организации – четвертичной структуры.

Такой комплекс
представляет собой единое целое и выполняет биологическую функцию, не
свойственную отдельно взятым субъединицам. Фиксируют такой комплекс водородные
связи и гидрофобные взаимодействия между субъединицами.

Так, например,
четвертичная структура гемоглобина (основного компонента эритроцитов)
представляет собой образование из четырех полипептидных цепей (субъединиц) –
тетрамер, ведущий себя в растворе как единая молекула.

Белки можно
разделить на две большие группы: простые и сложные. Простые белки
гидролизуются до аминокислот, но при этом не дают других органических или
неорганических соединений.

Сложные
белки (нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, гемопротеиды,
металлопротеиды, флавопротеиды) – при гидролизе дают не только аминокислоты, но
также и другие органические и неорганические соединения; в некоторых случаях
эти соединения называют простетической группой.

Исторически
сложилось также разделение белков на глобулярные и фибриллярные.
Для глобулярных белков более характерна a-спиральная
структура. Пептидные цепи глобулярных белков компактно свернуты.

Все или почти
все полярные группы глобулярных белков расположены на поверхности молекулы и
гидратированы, гидрофобные остатки находятся внутри молекулы. Благодаря такому
строению глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах.

Примерами
глобулярных белков являются: альбумин (яичный белок),почти все ферменты, глобин
(белковая часть гемоглобина), миоглобин.

Для
фибриллярных белков более характерна b-структура.
Как правило, они имеют волокнистое строение, в воде не растворяются. К ним
относятся b-кератин (волосы, роговая
ткань), b-фибрин шелка, миоинозин
(мускульная ткань), коллаген (соединительная ткань).

Денатурация белков

Пространственная структура белков способна
нарушаться под влиянием ряда факторов: повышенной температуры, изменения
кислотности среды, облучения УФ- или рентгеновскими лучами и т.д.

Денатурацией
называют разрушение нативной (природной) макроструктуры белка. Первичная
структура белка при денатурации сохраняется.

Денатурация
может быть обратимой, если после прекращения воздействия происходит ренатурация
(восстановление) изменения в структуре, и необратимой, часто происходящей,
например, при тепловом воздействии.

У
денатурированных белков исчезает биологическая активность, определяемая в
основном третичной структурой белковой молекулы.

Источник: https://vunivere.ru/work54024/page4

Биологические функции белков, их состав, виды, денатурация полипептида до первичной структуры

Главная > Наука > Биология > Состав, структура, виды и биологические функции белков

Тайна жизни никогда не давала покоя людям, особенно когда стало известно, что белки принимают участие во всех жизненных процессах. Символом жизни всегда считалось яйцо. Поэтому белок птичьих яиц дал название классу белков.

Из статьи вы узнаете, из чего состоят протеины и какова их структура, каковы биологические функции белков и их содержание в организме.

Состав

Белки (протеины, пептиды, полипептиды) — это высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из остатков альфа-аминокислот. Все протеины образованы лишь двадцатью альфа-аминокислотами, которые в различных комбинациях образуют около пяти миллионов разных белков.

Обязательные химические элементы в составе белков — углерод, водород, кислород и азот. Реже встречаются сера, фосфор и железо.

Белковые молекулы состоят из аминокислот, которые уникальны тем, что могут взаимодействовать благодаря:

• карбоксильной группе (— СООН), имеющей кислотные свойства;
• аминогруппе (— NН2), проявляющей свойства щелочей.

Образующиеся пептидные (амидные) связи прочно удерживают аминокислоты в белковой молекуле.

С точки зрения химии, отличительной особенностью аминокислот является:

• строение углеводородного радикала;
• количество карбоксильных и аминогрупп.

Структурная организация

Несмотря на огромное многообразие и различные формулы, полипептидам свойственно общее строение.

Различают четыре уровня сложности:

1. Первичная конфигурация (цепочка) — последовательно соединенные аминокислоты, определяющие все специфические свойства белка.
2. Вторичная структура (спираль) — спирально закрученная полипептидная цепь аминокислот. Витки спирали скреплены водородными связями.
3. Третичная структура (глобула) — закрученная в клубок спираль аминокислот занимает определенное положение в пространстве благодаря дисульфидным и водородным связям.
4. Четвертичная структура (белок) — несколько глобул, соединенных между собой, которые образуют стойкую конфигурацию. Ее удерживают гидрофобные и электростатические, а также водородные связи с участием небелковых компонентов. Эта структура свойственна не всем белкам.

Свойства

Свойства белков зависят от структуры их молекул. Они могут меняться под воздействием физико-химических факторов.

К основным свойствам относятся:

1. Денатурация — разрушение белковой молекулы до первичной цепочки аминокислотных остатков. Этому может способствовать высокая или низкая температура, действие кислот или щелочей, влияние радиации или наркотических веществ.
2. Ренатурация — способность белковой молекулы восстанавливать первоначальную структуру после прекращения воздействия разрушающего фактора.
3. Деструкция — необратимый процесс разрушения первичной конфигурации белка.

Виды

Существуют различные типы классификаций белков в биологии.

По происхождению белки делятся на:

• животные — входят в состав рыбы, морепродуктов, мяса, молочных продуктов, яиц.
• растительные — содержатся в бобовых, овощах, зерновых культурах, орехах, семечках.

Организм человека всеядный, поэтому в ежедневном рационе должны присутствовать полноценные белки обоих типов.

По форме молекул полипептиды бывают:

• фибриллярные — имеют нитевидные молекулы, собранные в пучки, они образуют мышечные волокна, наружный слой кожи и соединительную ткань (хрящи, сухожилия).
• глобулярные — компактные молекулы белков, находящиеся в третичной или четвертичной конфигурации.

Молекулы белков самопроизвольно формируют пространственную структуру, свойственную данному полипептиду.

По растворимости:

• альбумины — растворяются в воде;
• глобулины — в растворах солей;
• проламины — в 60-80 % растворе спирта в воде;
• гистоны — в воде и разбавленных растворах солей.

К нерастворимым протеинам относятся кератин (волосы, ногти, перья), коллаген (сухожилия), фиброин (шелк, паутина).

По структуре различают белки:

• простые (протеины) — состоят исключительно из аминокислот;
• сложные (протеиды) — включают два компонента: протеиды и небелковую часть, в качестве которой выступают органические или неорганические вещества.

У сложных белков существует своя градация, определяющаяся небелковым компонентом в названии.

В зависимости от небелкового компонента, различают следующие пептиды:

1. Липопротеиды — соединения протеидов с жироподобными веществами.
2. Гликопротеиды — с углеводами.
3. Нуклеопротеиды — с нуклеиновыми кислотами.
4. Фосфопротеиды — с остатком ортофосфорной кислоты.
5. Металлопротеиды — в качестве небелковой части присутствуют катионы металлов (железо, марганец, медь).
6. Хромопротеиды — небелковым компонентом является окрашенный комплекс (в гемоглобине — красный, в хлорофилле — зеленый).

Интересное видео о липопротеидах, их роли и влиянии на здоровье.

Содержание в организме

Тело человека содержит около 45 % протеина от сухой массы. Содержание белков зависит от строения тканей и органов, где они функционируют.

Органы и ткани	Содержание белков, %
от сухой массы	от общего количества белка тела
Кожа	63	11,5
Кости (твердые ткани)	20	18,7
Зубы (твердые ткани)	18	0,1
Поперечно-полосатые мышцы	80	34,7
Мозг и нервная ткань	45	2,0
Печень	57	3,6
Сердце	60	0,7
Легкие	82	3,7
Селезенка	84	0,2
Почки	72	0,5
Поджелудочная железа	47	0,1
Пищеварительный тракт	63	1,8
Жировая ткань	14	6,4
Остальные ткани:
жидкие	85	1,4
плотные	54	14,6
Все тело	45	100

Биологические функции

Белки нужны для жизнедеятельности всего организма и каждой его клетки в отдельности. Значение и роль белковых молекул тесно связаны с их пространственной конфигурацией.

Каталитическая

В каждой клетке организма постоянно протекают сотни реакций. Невысокая температура, низкое давление и мизерные концентрации веществ — не совсем благоприятные условия для быстрого прохождения реакций.

Но присутствие ферментов ускоряет эти процессы в миллионы раз. Ферменты — это белки-катализаторы, которые избирательно контролируют и ускоряют определенную реакцию.

Специфическая активность ферментов регулируется его аллостерическим центром.

Примеры белков-ферментов:

• уреаза ускоряет расщепление мочевины до аммиака и углекислого газа;
• каталаза расщепляет перекись водорода на воду и кислород;
• ДНК-полимераза синтезирует ДНК.

Регуляторная

Гормоны регулируют и координируют работу органов и организма в целом через систему химических реакций. Большинство гормонов имеет белковую природу.

Примеры регуляции:

• гормон поджелудочной железы инсулин контролирует содержание глюкозы в крови;
• соматотропин отвечает за рост органов, скелета и прирост мышечной массы.

Структурная

Молекулы полипептидов — основной материал для построения всех клеток и органов. Они обеспечивают формирование и функционирование всех органелл, а также осуществляют структурную связь между ними.

Примеры белков-строителей:

• коллаген участвует в образовании хрящей, сухожилий, дермы, костей, придавая им упругость;
• кератин находится в ногтях, волосах, рогах, копытах, перьях.

Защитная

Если организм атакуется инородными протеинами или микроорганизмами, то на помощь всегда приходят белки-защитники.

Они бывают в двух случаях:

1. При повреждении кровеносных сосудов белок фибриноген трансформируется в фибрин, а протромбин — в тромбин, участвующие в остановке кровотечения.
2. При нарушении работы иммунной системы в процесс включаются защитные протеины — антитела: иммуноглобулин, альбумин и интерферон. Они обнаруживают инфекцию, а затем обезвреживают ее.

Сигнальная

Белковые молекулы плазматической мембраны распознают сигналы из внешней среды и передают их во внутриклеточные центры. При этом механические или химические раздражители обуславливают изменения в конфигурации молекул, что является своеобразной реакцией клеток на раздражитель.

Примеры белков-сигнальщиков:

• адренорецептор сигнализирует клетке о присоединении молекулы адреналина;
• родопсин — светочувствительный рецептор, подающий сигнал для усиления зрения при слабом освещении.

Транспортная

Белки-переносчики транспортируют необходимые молекулы в ту часть клетки, где они нужны.

Примеры белков-транспортеров:

• содержащийся в эритроцитах гемоглобин переносит кислород и углекислый газ по крови;
• альбумин транспортирует жирные кислоты, билирубин, лекарственные вещества.

Двигательная

Существуют полипептиды, способные сокращаться и тем самым изменять форму, приводить в движение.

Например:

• актин и миозин — белки, сокращающие скелетные мышцы и приводящие их в движение;
• тубулин входит в состав ресничек и жгутиков клеток эукариотов.

Энергетическая

Белковые молекулы участвуют в энергетическом обмене. Окисляясь, они образуют молекулы АТФ, при расщеплении которых выделяется энергия. При расщеплении 1 г протеина освобождается 17,2 кДж энергии (около 41 ккал).

Тест по теме

Мономерами белков являются:

1. 1. моносахариды;
   2. дисахариды;
   3. остатки нуклеиновых кислот;
   4. остатки аминокислот.

Процесс необратимого распада белковых молекул — это:

1. 1. деструкция;
   2. денатурация;
   3. ренатурация;
   4. конфигурация.

Простые белки состоят из остатков:

1. 1. фосфорной кислоты;
   2. углеводов;
   3. аминокислот;
   4. липидов.

Денатурация белка — это процесс:

1. 1. возобновления естественной структуры;
   2. нарушение природной конфигурации;
   3. раскручивание белковой молекулы без нарушения первичной структуры;
   4. образование третичной конформации.

Ферменты отличаются от других белков тем, что всегда:

1. 1. являются катализаторами химических реакций;
   2. содержат витамины;
   3. способны денатурировать;
   4. имеют третичную конфигурацию.

Белок, который переносит кислород, — это:

1. 1. актин;
   2. кератин;
   3. гемоглобин;
   4. фибрин.

Первичная структура белка — это:

1. 1. цепочка остатков аминокислот, расположенных в определенной последовательности;
   2. цепь аминокислотных остатков, расположенных в какой-либо последовательности;
   3. спираль;
   4. глобула.

Белки не выполняют функцию:

1. 1. энергетическую;
   2. термоизоляционную;
   3. транспортную;
   4. сократительную.

Белки, обеспечивающие сокращение мышц:

1. 1. альбумин и кератин;
   2. гемоглобин и фибрин;
   3. актин и миозин;
   4. альбумин и иммуноглобулин.

В основе умения организма реагировать на изменения внешней среды лежит способность полипептидов:

1. 1. ускорять химические реакции;
   2. изменять пространственную конфигурацию;
   3. к растворимости;
   4. регулировать все процессы жизнедеятельности.

Видео

Данное видео обобщит полученные во время прочтения статьи знания.

Отзывы и комментарии

Источник: https://obrazovanie.guru/nauka/biologiya/funktsii-belkov.html

Биология для студентов — 15. Белки. Строение белков. Функции белков. Денатурация и ренатурация

Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами.

Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на аминокислоты. Сложные белки — это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой.

При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождаются небелковая часть или продукты ее распада.

Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают:

• фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту),
• хромопротеины (в состав их входят пигменты),
• нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты),
• гликопротеины (содержат углеводы),
• липопротеины (содержат липиды),
• металлопротеины (содержат металлы).

Структура белка.

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка.

Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей.

Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка, она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями.

 третичная структура -полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле). Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д.

• Четвертичная структура белка — структура, состоящая из оп­ределенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фик­сированное положение относительно друг друга.
• Классический пример белка, имеющего четвертичную структуру, являеться гемоглобин.
• Физические свойства белков: высокая вязкость растворов,

незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2-и СООН-групп и характеризуются соответственно всеми свойствами кислот и оснований. Обладают явно выраженными гидрофильными свойствами.

Химические свойства белков разнообразны, поскольку боковые радикалы аминокислотных остатков содер­жат различные функциональные группы (—NH2, —СООН, —ОН, —SН и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Благодаря наличию и амино-, и карбоксильных групп белки обладают амфотерными свойст­вами.

Денатурация белка — разрушение связей, стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое потерей нативных свойств.

Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию.

Функции белков

Структурная функция. Вещество соединительной ткани и межклеточный матрикс формируют белки коллаген, эластин, кератин, протеогликаны. Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки). К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

Ферментативная функция. Все ферменты являются белками. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.

Гормональная функция. Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Такие гормоны как инсулин и глюкагон являются белками, все гормоны гипофиза являются пептидами или небольшими белками.

Рецепторная функция. Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная функция. Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), гаптоглобин (транспорт гема), трансферрин (транспорт железа). Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

Резервная функция. В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина.  У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

1. Сократительная функция
2. Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).
3. Защитная функция

Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента (пропердин), при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови — например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. Механическую защиту в виде слизистых и кожи осуществляют коллаген и протеогликаны.

Источник: https://vseobiology.ru/obshchaya-biologiya/2044-15-belki-stroenie-belkov-funktsii-belkov-denaturatsiya-i-renaturatsiya

6.Структуры белка — биохимия

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. 

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана.

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей.

Внутри существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы).

Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков.

Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он еще не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

Фиброин является гетеродимером, образованным двумя белковыми цепями. Его первичная структура состоит из повторяющейся аминокислотной последовательности (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n.

В свою очередь, повторяющиеся аминокислотные последовательности образуют антипараллельные складчатые β-слои, связанные водородными связями.

Эти качества делают его материалом, применяемым в различных областях, включая биомедицину и текстильное производство.

Структуры

Фиброин может образовывать три типа структур, называемых шёлк I, II и III. Шёлк I – натуральная форма фиброина, который выделяется из шёлкоотделительных желез тутового шелкопряда и присутствует в шелке-сырце. Шёлк II — структура фиброиновых молекул в крученой шёлковой пряже, его прочность выше, и он часто используется коммерчески в различных областях.

Шёлк III – недавно открытая структура фиброина, впервые замеченная профессором Региной Валуцци (Regina Valluzzi) с помощниками в Тафтском Уиниверситете. Шёлк III формируется преимущественно в растворах фиброинов на поверхности раздела (то есть границе между водой и воздухом, поверхность раздела вода-нефть и т.д.).

Исследование шёлка III для лучшего понимания его физической структуры, качеств и состава продолжается.

Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы,ногти, рога носорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др.

Согласно новой номенклатуре кератинов[1], в это семейство входят также цитокератины, образующие наиболее прочные элементы внутриклеточного цитоскелета эпителиальных клеток.

Структура белка

По вторичной структуре белка семейство кератинов разделяется на две группы:

• α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.
• β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях ( у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

Для первичной структуры α-кератинов характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных связей.

В отличие от α-кератинов поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями у β-кератинов отсутствуют. В полипептидной цепи каждый второй элемент — глицин. Характерно повторение последовательности «GSGAGA».

Для α-кератинов основным структурным компонентом являются цилиндрические микрофибриллы диаметром 75 А, состоящие из спирализованных, скрученных попарно протофибрилл.

Источник: https://www.sites.google.com/site/bio110303/home/struktury-belka